Clasificación de las Proteínas: Homoproteínas y Heteroproteínas

Las proteínas se pueden clasificar en dos grandes grupos según su composición:

• Homoproteínas: Formadas exclusivamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas (o proteínas conjugadas): Contienen una cadena polipeptídica y un componente no aminoacídico llamado grupo prostético. Este grupo es esencial para la función de la proteína. La proteína sin su grupo prostético se denomina apoproteína.

Tipos de Heteroproteínas

Las heteroproteínas se clasifican según la naturaleza de su grupo prostético:

• Glicoproteínas: Contienen un carbohidrato unido covalentemente.
• Lipoproteínas: Contienen un lípido unido no covalentemente.
• Otras: Incluyen hemoproteínas (como la hemoglobina y mioglobina, que contienen el grupo hemo y transportan oxígeno).

Propiedades Clave de las Proteínas

Especificidad

La secuencia específica de aminoácidos en una proteína determina su función. Esto es crucial en:

• Enzimas: Cada enzima actúa sobre un sustrato específico.
• Inmunoglobulinas (anticuerpos): Cada anticuerpo interactúa específicamente con un antígeno particular.

Comportamiento Ácido-Base (Anfótero)

Las proteínas, al igual que los aminoácidos, pueden actuar como ácidos o bases dependiendo del pH del medio. La carga neta de una proteína varía según el pH y su composición de aminoácidos.

Solubilidad

La solubilidad de las proteínas en agua depende de la proporción de aminoácidos polares y apolares:

• Más aminoácidos polares = mayor solubilidad.
• Proteínas estructurales fibrilares: Generalmente insolubles.
• Proteínas globulares: Generalmente solubles (grupos hidrófilos hacia el exterior, apolares hacia el interior).

La solubilidad también se ve afectada por:

• pH: La solubilidad disminuye cerca del punto isoeléctrico.
• Concentración salina:
  • Baja concentración: Aumenta la solubilidad.
  • Alta concentración: Disminuye la solubilidad (los iones compiten por el agua).

Desnaturalización

La desnaturalización es la pérdida de la estructura nativa (secundaria, terciaria y cuaternaria) de una proteína, conservando solo la estructura primaria. Puede ser causada por:

• Aumento de temperatura.
• Cambios extremos de pH.
• Sustancias como la urea o el ion guanidinio.
• Agitación violenta.

Tipos de desnaturalización:

• Reversible (renaturalización): La proteína recupera su estructura nativa al eliminarse el agente desnaturalizante.
• Irreversible: La proteína no puede recuperar su estructura nativa (ej: albúmina del huevo cocido).

Funciones y Clasificación Funcional de las Proteínas

Clasificación según la Composición

1. Holoproteínas (solo aminoácidos):
   • Albúminas (ovoalbúmina, seroalbúmina): Reserva y transporte.
   • Globulinas (alfa, beta, gamma): Función defensiva (anticuerpos).
   • Escleroproteínas (colágeno, queratina): Función estructural.
   • Histonas: Se asocian al ADN en la cromatina.
2. Heteroproteínas (aminoácidos + grupo prostético):
   • Lipoproteínas (grupo prostético: lípidos): Ej: HDL, LDL (colesterol).
   • Glicoproteínas (grupo prostético: glúcidos): Ej: Hormona foliculoestimulante, inmunoglobulinas, proteoglicanos, glucoproteínas sanguíneas.
   • Fosfoproteínas (grupo prostético: H₃PO₄): Ej: Caseína (leche), vitelina (yema de huevo).
   • Nucleoproteínas (grupo prostético: ácido nucleico): Ej: Histonas + ADN (cromatina).
   • Cromoproteínas (grupo prostético: pigmento):
     • Pigmentos porfirínicos (con porfirina): Ej: Hemoglobina, mioglobina (con hierro), citocromos.
     • Pigmentos no porfirínicos: Ej: Hemocianina (con cobre, en crustáceos y moluscos).

Clasificación según la Conformación Estructural

1. Fibrosas: Cadenas polipeptídicas paralelas, filiformes, insolubles en agua, función estructural (ej: colágeno, queratina).
2. Globulares: Cadenas polipeptídicas replegadas, forma esférica, solubles en agua, función de transporte (ej: hemoglobina, hormonas).

Clasificación según la Función

1. Enzimas: Biocatalizadores que aceleran reacciones químicas.
2. Proteínas estructurales: Soporte y formación de estructuras (ej: colágeno, queratina).
3. Contráctiles: Movimiento (ej: actina, miosina).
4. Hormonas: Regulación de funciones biológicas (ej: insulina).
5. Transportadoras: Transporte de sustancias (ej: seroalbúmina, hemoglobina, mioglobina).
6. Proteínas de defensa: Protección contra agentes patógenos (ej: inmunoglobulinas, trombina).
7. Tóxicas: Defensa (ej: toxina botulínica).
8. Proteínas de reserva: Almacenamiento de nutrientes (ej: ovoalbúmina, caseína, ferritina).

Funciones Específicas

• Función estructural: Glucoproteínas de membrana, microtúbulos, histonas, queratina, elastina, colágeno.
• Función de transporte: Permeasas, pigmentos respiratorios (hemoglobina, hemocianina), seroalbúmina, transferrina, lipoproteínas, ceruloplasmina.
• Función enzimática: Biocatalizadores (ej: tripsina, lipasa, pepsina).

Etiquetas: aminoácidos, enzimas, estructura de proteínas, función de proteínas, heteroproteínas, homoproteínas, proteinas, Transporte de proteínas