Aminoácidos y Enlaces Peptídicos

Los aminoácidos se unen covalentemente mediante enlaces peptídicos para formar proteínas.

La estructura primaria de las proteínas está constituida por la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos en la cadena polipeptídica. Dos aminoácidos reaccionan a través de sus grupos carboxilo y amino para formar, por condensación, un enlace peptídico.

Propiedades del Enlace Peptídico

• Tiene carácter parcial de doble enlace, que impide la rotación en torno a C-N. Esto lo hace rígido, formando un plano.
• Tiene carácter polar, puede formar enlaces de hidrógeno.

Estructura Secundaria de las Proteínas

Estructuras regulares (repetitivas) que pueden adoptar las cadenas polipeptídicas.

Hélice α

Estabilizada por enlaces de hidrógeno entre grupos amino (donadores) y grupos carboxilo (O aceptor).

Lámina β

La unidad básica es la hebra β, que consiste en un fragmento de cadena completamente extendido. Esta es estable solo cuando se encuentra en una lámina β: antiparalelas o paralelas.

Estructura Terciaria de las Proteínas

Presente en proteínas globulares, involucra elementos de estructuras secundarias. Está representada por la conformación, que describe la arquitectura tridimensional de la proteína.

• Las interacciones no covalentes determinan y estabilizan la estructura terciaria.
• Se puede desestabilizar por agentes físicos o químicos.
• La pérdida total de la estructura tridimensional deja a la proteína en un estado desnaturalizado.
• Los enlaces disulfuro le confieren más estabilidad.

La estructura primaria determina la estructura tridimensional de una proteína.

Dominios

Unidades independientes de estructura terciaria.

• Los dominios se pliegan en forma independiente, constituyendo unidades compactas.
• Formados por 50-300 aminoácidos.
• Están conectados mediante segmentos sin estructura regular.
• Cada dominio tiene una función separada.
• Un determinado tipo de dominio puede encontrarse en diferentes proteínas.

Estructura Cuaternaria de las Proteínas

Asociación no covalente de dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades).

Proteínas Globulares

Poseen variadas funciones: catálisis, transporte, regulación, defensa.

Hemoglobina

• Existe un extenso contacto entre subunidades: interacciones hidrofóbicas, enlaces de hidrógeno e interacciones electrostáticas.
• Al llegar a tejidos y órganos, libera O₂ al disminuir la pO₂ y el pH, y en estas condiciones une CO₂.
• Al volver a los pulmones, encuentra nuevamente una pO₂ alta y se une al O₂, liberando CO₂.

Mioglobina

Se une fuertemente al O₂ aún a muy baja pO₂, por lo que su liberación ocurre solo en condiciones de extrema disminución de O₂.

Mioglobina y Hemoglobina

Grupo prostético Hemo: protoporfirina con Fe(II).

Inmunoglobulinas

Parte importante del sistema inmune: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Todas tienen cuatro cadenas polipeptídicas unidas por puentes disulfuro.

Proteínas Fibrosas

Tienen funciones estructurales. En general, están formadas por un solo tipo predominante de estructura secundaria. Insolubles en agua.

Colágeno

• Presente en huesos, piel, tejido conectivo y tendones.
• Las moléculas de colágeno forman una hélice regular.
• La unidad básica funcional es una triple hélice.
• Tres hélices se asocian para formar una superhélice: tropocolágeno (se asocia en arreglos regulares para formar la fibra de colágeno. Hidroxiprolina e hidroxilisina, contribuyen a la estabilidad de la molécula de tropocolágeno).

Queratinas α

• Constituyen fibras con gran resistencia a la tensión.
• Forman parte de pelo, uñas, piel y cuernos.
• Ricas en aminoácidos hidrofóbicos: Phe, Ile, Val, Met, Ala.
• Puede llegar a tener 18% de Cys.
• Pares de hélices α se asocian para formar un dímero.
• Puentes disulfuro estabilizan enlaces entre las cadenas.

Fibroína

• Alta resistencia a la tensión, pero flexible.
• Láminas antiparalelas estrechamente empacadas.
• Constituyente de la seda.

Elastina

• Importante proteína del tejido conectivo.
• Presente en piel, pulmones, ligamentos y vasos sanguíneos.
• Muy flexible y elástica.
• Rica en Gly, Ala, Val, Pro y Lys.
• Residuos de lisina oxidados se unen para dar una estructura de 4 Lys llamada también desmosina.
• Carece de estructura secundaria regular.
• Tiene una estructura enrollada, no ordenada, altamente entrecruzada en una red tridimensional que otorga elasticidad.

Filamentos de Actina

• Formados por polimerización de la actina G.
• La actina F está formada por dos cadenas de actina G polimerizadas.
• Forman la estructura de soporte de las microvellosidades que aumentan la superficie de absorción en células intestinales.

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