Nutrición Celular y Metabolismo

La nutrición es un proceso de flujo y transformación de materia y energía en un organismo y en cada una de sus células (ingestión, metabolismo y excreción). Hay dos tipos de nutrición:

• Autótrofa: seres vivos que pueden utilizar el CO₂ de la atmósfera o disuelto en el agua, como única fuente de carbono para construir sus moléculas carbonadas. Las plantas, algas y algunas bacterias no ingieren alimentos y fabrican moléculas complejas a partir de CO₂. Este proceso solo ocurre en células de las hojas y de los tallos herbáceos.
• Heterótrofa: propia de aquellos seres vivos capaces de obtener el carbono a partir de moléculas relativamente complejas como la glucosa. Animales, hongos y muchos microorganismos. La mayoría poseen estructuras especializadas en transformar los alimentos que ingieren en nutrientes asimilables por sus células.

El Metabolismo

El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que suceden en la célula. Sus funciones son:

• Obtención de energía química del entorno.
• Conversión de nutrientes exógenos.
• Construcción de macromoléculas propias a partir de los precursores.
• Formación y degradación de las biomoléculas.

Las reacciones químicas que constituyen el metabolismo están ligadas en secuencias, formando rutas metabólicas, de forma que el producto de una constituye el sustrato de otra. Algunas son lineales, otras ramificadas y otras cíclicas. Características:

• Irreversibles.
• Están reguladas por enzimas.
• Están en compartimentos celulares específicos.
• Sus reacciones ocurren de forma acoplada y encadenada.

Si liberan energía, son exergónicas. Si consumen energía, son endergónicas.

Dos tipos de rutas. A veces, hay rutas que son de ambos tipos (anfibólicas; ciclo de Krebs):

• Catabólicas (convergentes; glucólisis).
• Anabólicas (divergentes; ciclo de Calvin).

Reacciones de Oxidación-Reducción en las Células

Las células obtienen energía mediante la oxidación de moléculas orgánicas. La célula oxida las moléculas a través de un gran número de reacciones que solo raras veces implican la acción directa de oxígeno. La oxidación hace referencia a la eliminación de electrones, no solo a la adición de átomos de oxígeno, y la reducción implica adición de electrones. La deshidrogenación es equivalente a la oxidación, cuando se transfieren electrones mediante intercambio de hidrógeno. Por el contrario, la hidrogenación es equivalente a la reducción, como ocurre en la reducción del carbono inorgánico (CO₂) a carbono de moléculas orgánicas (glucosa).

ATP: La Moneda Energética Celular

El ATP es la molécula transportadora de energía más abundante de las células vivas. Las enzimas acoplan las reacciones exergónicas a la producción de ATP. Así, el ADP puede aceptar un grupo fosfato en las reacciones acopladas productoras de energía del metabolismo y formar ATP. En el ATP, los dos grupos fosfatos terminales están unidos a la molécula por enlaces tipo anhidro (enlaces de alta energía) mientras que el enlace entre el fósforo y la ribosa en el AMP es de tipo éster. La síntesis de ATP se puede realizar mediante:

• Fosforilación oxidativa: síntesis de ATP acoplada a transporte electrónico. ATPasas. Aerobio.
• Fosforilación a nivel de sustrato: síntesis de ATP acoplada a reacciones catabólicas. Quinasas, anaerobio.

Los Transportadores de Electrones

En ciertas reacciones exergónicas, como en el metabolismo de la glucosa o la fotosíntesis, la energía se transporta por electrones. Estos pueden ser capturados por transportadores de electrones que pueden donarlos junto con su energía a otras moléculas.

Regulación del Metabolismo

El metabolismo está regulado a nivel hormonal y enzimático.

Enzimas: Catalizadores Biológicos

Las enzimas son proteínas globulares con complejas formas tridimensionales que presentan una zona, el centro activo, donde se unen los sustratos. Las reacciones químicas necesitan un aporte de energía. Las enzimas son catalizadores, por lo que disminuyen la energía de activación. La mayoría son proteínas globulares, aunque existen algunos ARN con propiedades catalizadoras, las ribozimas. Presentan dos propiedades exclusivas:

• Son muy específicas en cuanto a los sustratos sobre los que actúan y las reacciones químicas que catalizan.
• Su actividad está regulada por factores externos.

Tipos de Enzimas

• Simples: poseen solo parte proteica.
• Conjugadas/holoenzimas: parte proteica (apoenzima) y no proteica (cofactor). Este último puede ser inorgánico (iones metálicos) u orgánico (coenzimas si están unidos a la apoenzima por enlaces débiles o grupo prostético si se une por enlaces covalentes).
• Sistemas multienzimáticos: realmente no es un tipo de enzima, sino una asociación entre una serie de enzimas, cada una de las cuales actúa sobre un sustrato, que es el producto de la enzima anterior.

Características de las Enzimas

• Especificidad: cada enzima actúa sobre un sustrato o un grupo de sustratos concreto. Esto se debe a la conformación nativa.
• Efectividad: aumentan entre 10⁸ y 10¹⁰ la velocidad de una reacción.

Regulación Enzimática

Ocurre por mecanismos de activación-desactivación. Lo más frecuente es el alosterismo. La unión del modulador alostérico se produce en una zona de la enzima distinta del centro activo y origina un cambio de conformación que puede ser positivo (activación) o negativo (inhibición).

Factores que Afectan a la Actividad Enzimática

• Temperatura y pH: las enzimas solamente actúan dentro de unos límites estrechos de pH, el pH óptimo de la reacción, en torno a 6. Excepciones (pepsina del estómago a pH = 1,5-2). El aumento de temperatura provoca un aumento de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, pero solo hasta ciertos valores (45-55 ºC), a partir de los cuales las enzimas se desnaturalizan.
• Concentración de sustrato: la velocidad de una reacción catalizada enzimáticamente indica el número de moléculas de sustrato que se convierten en producto por unidad de tiempo. La velocidad máxima representa el estado de saturación de la enzima y solo puede incrementarse si se añade más cantidad de enzima. La afinidad de cada enzima por el sustrato se mide por la constante de Michaelis (K_m). A menor K_m, mayor afinidad.
• Inhibidores: se unen a la enzima para impedir que esta se una al sustrato. Si el inhibidor es el producto final, se denomina retroalimentación. Los inhibidores pueden ser irreversibles o reversibles.

Vitaminas: Cofactores Esenciales

Las vitaminas hidrosolubles son precursores de coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas:

• Vitamina C (ácido ascórbico): coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis del colágeno (aceptor de electrones durante la hidroxilación de los residuos de prolina).
• Vitamina B₁ (tiamina): precursora del pirofosfato de tiamina, que actúa como coenzima de las descarboxilasas y de las enzimas que transfieren grupos aldehídos.
• Vitamina B₂ (riboflavina): constituyente de las coenzimas FAD y FMN, responsables del transporte electrónico en reacciones de óxido-reducción.
• Vitamina B₃ (nicotinamida): constituyente de las coenzimas NAD y NADP, responsables del transporte electrónico en reacciones de óxido-reducción.
• Vitamina B₅ (ácido pantoténico): precursor de la coenzima A que actúa como transportador del grupo acilo.
• Vitamina B₆ (piridoxina): precursora de grupos prostéticos de transaminasas.
• Vitamina B₈ (biotina): precursora de grupos prostéticos de carboxilasas.
• Vitamina B₉ (ácido fólico): precursora de coenzimas que transportan grupos monocarbonados.
• Vitamina B₁₂ (cianocobalamina): precursora de la coenzima B₁₂, que interviene en reacciones de intercambio de átomos de hidrógeno por grupo alquilo, amino, carboxilo, etc., entre carbonos adyacentes.

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