Proteínas: Biomoléculas Fundamentales

Las proteínas son las biomoléculas orgánicas más abundantes en las células. La información contenida en los genes se expresa mayoritariamente en forma de proteínas. Así tenemos enzimas, proteínas transportadoras, reguladoras, etc. Todas las proteínas están formadas por 20 aminoácidos, por lo que la enorme variabilidad existente reside en la secuencia en que tales aminoácidos se unen para conformar la proteína. Esta secuencia va a determinar su estructura espacial y, por tanto, su función, de manera que una alteración en la primera puede suponer una alteración en su actividad biológica. Las proteínas pueden unirse a otros compuestos y formar moléculas complejas.

Estructura de las Proteínas

Estructura Primaria

La estructura primaria hace referencia a los aminoácidos que la forman y a la secuencia en la que están colocados en la cadena peptídica. Como hay 20 aminoácidos distintos y una cadena peptídica puede estar constituida por cientos de ellos, la variabilidad de secuencias que pueden formarse es elevadísima; este elevado número de combinaciones nos da explicación a la especificidad por la cual cada individuo tiene sus propias proteínas.

Estructura Secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos de aminoácidos cercanos en la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los radicales de estos aminoácidos. Dentro de la estructura secundaria distinguimos:

• Hélice α: Se produce cuando los planos de los enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira; las cadenas laterales se proyectan hacia fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos quedan hacia arriba o hacia abajo, esto permite que se formen enlaces de hidrógeno entre un C=O y un N-H concretamente cada cuatro aminoácidos.
• Hoja plegada β: Se produce cuando los planos de los enlaces se disponen en zig-zag y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de aminoácidos que pueden pertenecer a distintos residuos de diferentes segmentos de una misma cadena o de varias cadenas polipeptídicas.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria de una proteína nos informa de su configuración espacial tridimensional y es consecuencia de la interacción entre aminoácidos de diferentes fragmentos de la cadena peptídica, que suele corresponder con la situación más estable energéticamente. Las configuraciones más frecuentes son filamentosa y globular.

Estructura Cuaternaria

Es la que poseen las proteínas que están formadas por más de una cadena polipeptídica, iguales o diferentes, y son estabilizadas por las mismas interacciones que estabilizan la estructura terciaria.

Clasificación de las Proteínas

Según su Composición Química

• Homoproteínas: Formadas exclusivamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas (o proteínas conjugadas): Tienen una fracción no peptídica, grupo prostético, unido a la fracción proteica, a la que se llama apoproteína.

Según la Naturaleza del Grupo Prostético

• Glicoproteínas: Contienen un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido.
• Lipoproteínas: Contienen una sustancia lipídica unida no covalentemente, aunque en algunas proteínas de membrana la parte lipídica sí que forma un enlace covalente con los aminoácidos terminales o con la cisteína.

Funciones de las Proteínas

• Proteínas Estructurales: Colágeno, queratina y fibrina.
• Proteínas de Reserva: Constituyen el almacén de aminoácidos que el organismo utilizará en sus estructuras y en su desarrollo.
• Proteínas Activas:
  • Enzimas: Son proteínas que se unen específicamente a una molécula llamada sustrato y catalizan una reacción, de la que se obtiene un producto.
  • Proteínas Reguladoras: Hormonas, insulina.
  • Proteínas Transportadoras: Se unen a una sustancia y la transportan de un lugar a otro del organismo. Hemoglobina.
  • Proteínas Contráctiles: Actina y miosina.
  • Proteínas Inmunes: Se unen a los antígenos y desencadenan la reacción antígeno-anticuerpo.

Propiedades de las Proteínas

• Especificidad: Se refiere a su función, que viene determinada por su estructura. De ahí que un cambio en la estructura puede suponer una pérdida de su función.
• Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que la forman. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente; de esta manera, una proteína inicialmente soluble en agua se hace insoluble y precipita cuando se desnaturaliza.
• Solubilidad: La solubilidad en agua de una proteína depende de la presencia de aminoácidos polares, que son los que pueden establecer interacciones con el agua circundante. La mayor parte de las proteínas filamentosas, de función estructural, son insolubles en agua, mientras que la mayoría de las proteínas globulares suelen ser solubles por tener sus grupos hidrófilos en superficie y los grupos apolares en su interior.
• Comportamiento Ácido-Base

Glúcidos: Fuente de Energía y Estructura

Estas moléculas pueden definirse como polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas.

Composición y Nomenclatura

Están compuestos básicamente por C, H y O, con fórmula empírica CnH2nOn.

• Monosacáridos: Son los monómeros, que contienen un grupo aldehído o un grupo cetona y pueden tener de 3 a 7 átomos de carbono. Se les nombra genéricamente con la terminación -osa añadido al término tri, tetra, pent, hexa, al que se le antepone el prefijo aldo o ceto.
• Disacáridos: Están formados por la unión de dos monosacáridos.
• Oligosacáridos: Formados por entre 3 y 15 monosacáridos.
• Polisacáridos: Formados por la unión de numerosos monosacáridos.

Monosacáridos: Estructura y Funciones

Químicamente están formados por una cadena de polialcoholes, con un grupo aldehído o un grupo cetona.

Propiedades

Son dulces, solubles en agua, pueden formar cristales y tienen poder reductor.

Estructura

Están formados por cadenas de entre 3 y 7 átomos de carbono. Los enantiómeros presentan actividad óptica, que se traduce en que desvían un rayo de luz polarizada que pase a su través. Si el plano de polarización de la luz se desvía hacia la derecha tenemos las formas dextrógiras (+) y si se desvía a la izquierda, las formas levógiras (-). La designación +/- es independiente de la denominación D/L.

Series D y L de Monosacáridos

Algunos monosacáridos presentan más de un carbono asimétrico. Constituyen la serie D los monosacáridos cuyo carbono asimétrico más alejado del grupo aldehído o cetona queda a la derecha y constituyen la serie L los que lo presentan a la izquierda. Todos los glúcidos que intervienen en el metabolismo de la especie humana y de la gran mayoría de seres vivos pertenecen a la serie D.

Formas Anoméricas

La ciclación de los monosacáridos da lugar a las formas α y β, según que el grupo OH del nuevo carbono asimétrico, llamado carbono anomérico -en el que estaba el grupo aldehído o cetona-, quede abajo o arriba del plano de la estructura cíclica. Abajo alfa y arriba beta.

Principales Monosacáridos

• Triosas: Gliceraldehído
• Pentosas: Ribosa y desoxirribosa
• Hexosas: Glucosa y fructosa

Funciones

Fundamentalmente tienen función energética aunque también pueden formar la estructura de biomoléculas como los ácidos nucleicos o el ATP.

Enlace Glucosídico. Disacáridos y Monosacáridos

El enlace O-glucosídico se forma cuando se unen dos monosacáridos con pérdida de una molécula de agua. Las moléculas resultantes son los disacáridos, que tiene las mismas propiedades físicas que los monosacáridos.

• Maltosa: α-D-glucopiranosil-(1→4)-β-D-glucopiranosa [α-D-glucosa y β-D-glucosa (1→4)]
• Lactosa: β-D-galactopiranosil-(1→4)-β-D-glucopiranosa [β-D-glucosa y β-D-glucosa (1→4)]

Oligosacáridos

Resultan de la unión de varios monosacáridos, entre 3 y 15, con enlace O-glucosídico. A partir de 20 monosacáridos hablamos claramente de polisacáridos. Pueden dar formas ramificadas y, debido a que pueden establecer el enlace en varios carbonos y que existen formas isoméricas, pueden formarse una enorme cantidad de oligosacáridos, con funciones biológicas muy importantes. Pueden unirse a una fracción lipídica o proteica dando los glicolípidos y glicoproteínas respectivamente, que realizan funciones de reconocimiento en la superficie externa de las membranas celulares. También realizan funciones importantes las glicoproteínas solubles en el plasma.

Polisacáridos

Están formados por la unión de más de 20 unidades de monosacáridos mediante enlace O-glucosídico. En general forman cadenas de varios cientos, dando lugar a moléculas de gran longitud, lineales o ramificadas, de elevado peso molecular. No son dulces, ni cristalizan ni son solubles en agua aunque algunos, como el almidón, forman dispersiones coloidales. No tienen carácter reductor.

Clasificación

1. Homopolisacáridos: Formados por un solo tipo de monosacárido, como el almidón, el glucógeno, la celulosa, la quitina y la pectina.
2. Heteropolisacáridos: Formados por más de un tipo de monosacáridos, como la hemicelulosa, el agar-agar, algunas gomas y los mucopolisacáridos.

Homopolisacáridos con Función Energética

Almidón

Es un polímero de glucosa, que constituye la principal molécula de reserva de las plantas. Es una mezcla de dos polisacáridos: amilosa y amilopectina.

• La amilosa está formada por la unión de α-D-glucosa con enlace glucosídico entre el carbono 1 de una molécula y el carbono 4 de la siguiente. Forma largas cadenas helicoidales sin ramificar.
• La amilopectina se diferencia de la amilosa en que está muy ramificada, ya que tiene aproximadamente un enlace α (1→6) por cada 24-30 eslabones α (1→4) de la cadena lineal. Tiene mayor peso molecular que la amilosa y es muy parecida al glucógeno, aunque está menos ramificada que éste.

Glucógeno

Constituye el polisacárido de reserva energética en animales. Se almacena en el músculo y en el hígado. Su estructura es similar a la amilopectina, pero mucho más ramificada, ya que aparecen cadenas laterales por cada 8-10 unidades de α-glucosa en la cadena lineal. La hidrólisis del glucógeno conduce a moléculas de α-glucosa, pero intervienen enzimas específicas que rompen las cadenas α (1→4) y otras que rompen las α (1→6).

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