15 Mar

Reacción enzimática

1. La enzima (E) fija al sustrato (S) a su superficie con enlaces débiles. Forma un complejo enzima-sustrato que es muy inestable, ya que debilita los enlaces internos del sustrato, requiriendo menos energía de activación para llegar al estado de transición y separarlo en productos (P).

2. La unión del sustrato se lleva a cabo en el centro activo (parte pequeña en forma de hueco dónde se lleva a cabo la fijación y catalización).

Fijación: los aminoácidos forman enlaces con el sustrato para fijarlo.
Catalización: se aprovecha la inestabilidad para formar enlaces débiles que rompen el sustrato.

Especificidad

Se refiere a la forma que toma el centro activo. Existe la hipótesis de la llave y la cerradura. Pero en la actualidad se ha probado que algunas enzimas modifican su centro activo después de unirse con el sustrato para adherirse mejor a él (acoplamiento inducido). Puede darse en varios grados:

  • Absoluta: cuando sólo actúa sobre un único sustrato.
  • De grupo: actúa sobre un grupo de sustratos determinado.
  • De clase: depende del tipo de enlaces (fosfatasas – grupo fosfato).

Cinética de la actividad enzimática

El momento de Vmax se denomina saturación de la enzima (no hay más enzimas disponibles). La mitad de esta Vmax se denomina constante de Michaelis-Menten (Km). Depende de la afinidad entre enzima y sustrato.

Alta afinidad: Km baja, ya que se alcanza con concentraciones de sustrato pequeñas.
Baja afinidad: Km alta.

El número de recambio o la tasa catalítica es el número de moléculas transformadas por unidad de tiempo.

Enzimas alostéricas

Se da, por ejemplo, en la inhibición reversible no competitiva (alosterismo). Son enzimas que adoptan dos formas estables diferentes (activa e inactiva). Además del centro activo, tienen otro lugar (centro regulador) dónde se puede unir otra sustancia (ligando). Estos ligandos pueden ser activadores e inhibidores. Los inhibidores se unen a la enzima, cambiando su configuración e impidiendo que un sustrato se una.

Esto permite la autorregulación de la actividad enzimática:

  • Retroinhibición o feedback: conformación inicial activa.
  • Inducción enzimática: conformación inicial inactiva.

En estas enzimas se da una cooperación de forma que cuando un ligando se une a un centro activo de uno de los protómeros que la forman, da lugar a una reacción en cadena que supone la activación de toda la enzima. Por esta razón, la velocidad de reacción en relación con la concentración de sustrato no es tan rápida como la de las enzimas no alostéricas. Se necesita la unión previa de ligandos para que se puedan unir los sustratos. Sin embargo, cuando todas se encuentran activas, la velocidad aumenta con mucha rapidez (ley de todo o nada).

Para aumentar la eficacia de las vías enzimáticas existen tres mecanismos:

  • Compartimentación: separación mediante membranas de los lugares dónde se llevan a cabo vías metabólicas que no se pueden mezclar.
  • Complejo multienzimático: conjunto de enzimas que se asocian para actuar con más rapidez en una vía.
  • Inclusión en membranas: algunas enzimas y complejos se encuentran en compartimentos de forma ordenada en las membranas, facilitando su unión con el sustrato.

Vitaminas

Las vitaminas son un grupo de sustancias orgánicas de composición variada, necesarias en cantidades muy pequeñas para el correcto funcionamiento del organismo; por eso, se las denomina micronutrientes. Las vitaminas son compuestos esenciales que no pueden ser sintetizados por la mayoría de los animales (excepto B5), por lo que deben ingerirse en la dieta. En algunos casos, se incorporan en forma de provitaminas que, posteriormente, son transformadas en su forma activa.

Desempeñan funciones catalíticas, y algunas desarrollan funciones metabólicas específicas en las rutas de transformación de los macronutrientes (lípidos, hidratos de carbono y proteínas). No son utilizadas ni como combustibles ni estructuras celulares.

Clasificación de las vitaminas

Se clasifican en hidrosolubles y liposolubles.

  • Hidrosolubles: Son de naturaleza polar, se disuelven en agua. Debido a ello, son excretadas o destruidas en el metabolismo celular, por lo que deben obtenerse regularmente con la dieta. Actúan como coenzimas o precursores de coenzimas. Son las del complejo B o la vitamina C.
  • Liposolubles: Son vitaminas apolares derivadas del isopreno, insolubles en agua y solubles en disolventes apolares. Su insolubilidad en agua hace difícil su eliminación, por lo que su exceso puede acumularse en el organismo y producir toxicidad. Son lípidos insaponificables y no suelen ser cofactores o precursores. Son de este tipo las vitaminas A, D, E y K.

El exceso o el defecto de vitaminas

Las vitaminas son necesarias en pequeñas cantidades, y su defecto como su exceso determinan serios trastornos funcionales.


-Las avitaminosis, se produce cuando hay ausencia extrema de alguna vitamina. Produce las llamadas enfermedades carenciales, muy graves e, incluso, mortales. Entre las deficiencias más extendidas: as de tiamina, niacina, riboflavina, ácido fólico y ácido ascórbico.
-La hipervitaminosis se produce por un exceso de alguna vitamina, cuya acumulación en organismo puede producir efectos tóxicos. En general, suele causar el exceso de vitaminas liposolubles (en especial, el exceso de la A y la D) debido a la dificultad de su eliminación

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